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我校教师在化学领域国际顶级期刊上发表研究论文

时间:2022-10-19 来源:医学工程学院 点击数:

近日,化学领域国际顶级期刊《angewandte chemie international edition》(化学领域top期刊,中科院一区,最新影响因子16.823)在线发表了题为《c(sp3)-h hydroxylation in diiron β-hydroxylase cmla transpires by amine-assisted o2 activation avoiding feiv2o2species》的研究成果。该成果以中科院化学所为通讯单位,新乡医学院为合作单位,医学工程学院路嘉瑞博士为第一作者。该研究得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金、以及黄克诚教育基金会和我校博士启动基金等项目的资助。

c-h羟基化是自然界大量含铁加氧酶的主要生化功能。氧分子活化是转化o2成为裂解c-h键的反应性物种的关键。广泛研究的甲烷单加氧酶(smmo)通过菱形双四价feiv2o2物种q实现甲烷的c-h羟基化,这一物种也经常被用在其他双铁酶的c-h羟基化反应机理研究中。然而,2017年fox等人发现双铁氧化酶t4mo的c(sp2)-h羟基化反应不涉及q的参与。鉴于这一令人惊异的发现,提示我们需要重新思考双铁加氧酶中c(sp3)-h键活化的机理。该研究通过混合量子力学和分子力学(qm/mm)模拟发现,双铁羟化酶cmla通过底物胺辅助o2活化生成feiii2o物种作为活性氧化剂来实现c(sp3)-h键的β-羟基化,避免了高价的feiv2o2物种q。同时与t4mo中的甲苯芳香族羟化作用的机制也有很大差异。这一胺辅助氧分子活化途径对其他催化底物氨基附近发生c(sp3)-h羟基化的双铁加氧酶的机制研究有重要的指导意义,比如hdohh。此外,本研究还发现氧气结合可以极大地改变双铁辅因子的配位环境,使两个铁原子之间的羟桥在o2配位时与其中一个铁断裂成为末端配体为其他非血红素双铁酶的o2活化提供了更多的结构和机制可能性。(供稿:路嘉瑞)

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